がん細胞の特性を決定する細胞骨格異常の生化学的解析

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(1)細胞接着構造における各種細胞骨格タンパク質(アクチン、ミオシン、トロポミオシン、カルデスモン等)の分布局在が細胞がん化によってどのように変化するかを明らかにした(祖父江)。(2)細胞接着部位の内側に存在するタンパク質ラディキシンの構造と機能を解析し、それがチロシンキナ-ゼのよい基質であるエズリンとよく似ていることを見出した(月田)。(3)カドヘリンおよびカテニンのチロシンリン酸化と細胞がん化の間に密接な関係があることを見出した(浜口)。(4)pp60ー^<vーsrc>の機能発現にアクチン結合能をもつストレスタンパク質HSP90が必要であることをインビトロ系で明らかにした(矢原)。(5)リポコルキンIとPKC基質であるMARCKSがカルシウムイオノフォアやTPAによって細胞質から膜へ移行することを見出した(大和田)。(6)グリアフィラメントの構成タンパク質の4つのリン酸化部位のアミノ酸を同定し、インビトロのリン酸化実験より、それらのリン酸化を行うタンパク質キナ-ゼを同定した。このとき、それぞれのリン酸化部位を特異的に認識するモノクロ-ナル抗体を用いた(稲垣、松岡)。(7)M1白血病細胞の分化にともなって発現するビメンチン遺伝子のプロモ-タ-領域を詳細に解析し、分化時に発現を支配するシス領域を同定した(永田)。(8)トランスフォ-ムすると発現しなくなるcDNAクロ-ンを5つ得たところ、カルパクチンIとミオシン調節軽鎖のものがあった(崎山)。(9)細胞周期が間期からM期に入るとき微小管構築が著しく変化するが、それに関与するMAPキナ-ゼの基質となるMAP(p220)を同定した(酒井)。(10)PIP_2がαーアクチニンに結合すると、アクチンゲル化能を著しく促進することを見出した。またこの結果は抗PIP_2抗体によるPIP_2結合αーアクチニンの分布局在をよく説明する(深見)。