100゜C以上の高温熱処理による食品タンパク質の特性変化に関する基礎的研究
100℃以上高温热处理引起食品蛋白质性质变化的基础研究
基本信息
- 批准号:12878017
- 负责人:
- 金额:$ 1.34万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Exploratory Research
- 财政年份:2000
- 资助国家:日本
- 起止时间:2000 至 2001
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
レトルト加工、エクトルージョン・クッキング、瞬間高温処理などの高温短時間熱処理が、現代の食品加工の最も基本的手法のひとつであるにもかかわらず、密封系における100℃以上の高温域熱処理による食品タンパク質の特性変化に関する基礎的研究は極めて少ない、本研究では、これらの条件における食品成分の変化を、物質のレベルで捕え、そのメカニズムを明らかにすることを目的とした。βラクトグロブリンの精製を行い、電気泳動的に均一なもの実験に用いた、βラクトグロブリンを加熱すると、熱変性による吸熱反応と150℃付近の分解反応に伴う吸熱反応に基づく吸熱ピークが得られる。分解物のHPLCによる分画を行い、N末端分析によりその切断部位を明らかにした。一方、pH6.4においてβラクトグロブリンの加熱を行うと、100℃を越える温度域で白濁するが、120℃を境にして凝集体構造に差異が認められた。この120℃を越えることによるタンパク質の構造変化を知るために、βラクトグロブリンをpH7.5で加熱し、冷却後の標品についてCD分析を行った。pH7.5においては加熱冷却後も透明であるため、分光分析か可能である。しかしながら120℃付近を境とする変化は認められなかった。分子構造の変化か顕著に認められなかった原因として、βラクトグロブリンの分子間SS結合の形成によるものと考え、加熱によっても分子間SS結合を形成しないNEM-βラクトグロブリンを調製し、同様の実験を行ったところ、120℃付近を境とする変化が認められた。
Basic research on food processing, heat treatment, instantaneous high temperature treatment, high temperature and short time heat treatment, the most basic method of modern food processing, sealing system, high temperature heat treatment above 100 ℃, and food quality characteristics. The quality of the material is very high. The purification of β-rays, the uniform application of electrophoresis, the heating of β-rays, the thermal properties of β-rays, the endothermic reaction, the decomposition reaction near 150 ℃, the basic endothermic reaction, and the formation of β-rays. HPLC analysis of the decomposed substance was carried out in the middle of the column, and the N-terminal analysis was carried out in the middle of the column. The temperature range from 100 ° C to 120 ° C is different from that of pH6.4. For example, after heating at 120 ℃ and cooling at pH7.5, CD analysis was carried out. pH7.5 After heating and cooling, it is transparent and spectroscopic. 120 ° C to pay close attention to the environment, and recognize the future. The molecular structure changes, the reasons for the change, the formation of intermolecular SS binding, the heating, the formation of intermolecular SS binding, the modulation of NEM-β, the process of the same, the change of 120 ℃.
项目成果
期刊论文数量(5)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Photchanachai S., Kitabatake N: "Heating of β-Lactoglobulin A Solution in a Closed System at High Temperatures"J. Food Sci.. 66・5. 647-652 (2001)
Photchanachai S.、Kitabatake N:“高温封闭系统中 β-乳球蛋白 A 溶液的加热”J. Food Sci. 66・5 (2001)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Wada R., Kitabatake N.: "β-Lactoglobulin A, of Which Sulfhydryl Residue Was Completely Modified with N-ethylmaleimide, Polymerized through Intermolecular Disulfide Bridge on Heating in the Presence of Dithiothreitol"J. Agric. Food Chem.. 49・10. 4971-4976
Wada R.,Kitabatake N.:“β-乳球蛋白A,其巯基残基被N-乙基马来酰亚胺完全修饰,在二硫苏糖醇存在下通过分子间二硫键聚合”J.农业。 .4971-4976
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Kitabatake N., Wada R., Fujita Y: "Reversible Conformational Change in the β-Lactoglobulin A Modified with N-ethylmaleimide and Resistance to Molecular Aggregation on Heating"J. Agric. Food Chem.. 49・10. 4011-4018 (2001)
Kitabatake N.、Wada R.、Fujita Y:“N-乙基马来酰亚胺修饰的 β-乳球蛋白 A 的可逆构象变化及其对加热时分子聚集的抵抗力”J. Food Chem. 49・10( 2001)
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Hirota M., Alka B.Mehta, Yoneyama K., Kitabatake N.: "A Major Decomposition Product, Citrinin H2, form Citrinin on Heating with Moisture"Biosci. Biotechnol. Biochem.. 66・1. 206-210 (2002)
Hirota M.、Alka B.Mehta、Yoneyama K.、Kitabatake N.:“主要分解产物,Citrinin H2,在与湿气加热时形成Citrinin”Biosci. 2002年66-210。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
S.Photchanachai and N.Kitabatake: "Heating of β-Lactoglobulin A Solution in a Closed System at High Temperature"J.Food Sci.. (in press). (2001)
S. Photchanachai 和 N. Kitabatake:“高温封闭系统中 β-乳球蛋白 A 溶液的加热”J. Food Sci..(出版中)。
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