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細胞内Ca^<2+>作用に関する分子薬理学的研究

细胞内Ca^<2+>作用的分子药理学研究

基本信息

批准号：
01480141
负责人：
宮本英七
金额：
--
依托单位：
Kumamoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (B)
财政年份：
1989
资助国家：
日本
起止时间：
1989 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

ある種のホルモン、神経伝達物質、増殖因子などの細胞刺激因子は、細胞内にcAMP、cGMPの上昇、細胞膜のイノシト-ル燐脂質代謝回転の促進、細胞内へのCa^<2+>動員の増加を惹起することにより、種々の細胞機能発現に関与している。これらの細胞内調節因子は、その作用を発揮するに際しては、すべてではないが、それぞれに固有のプロテインキナ-ゼを活性化し、蛋白質燐酸化反応を介して、その効果を発揮している。私達はCa^<2+>に焦点をしぼり、その作用と作用機構を検索している。カルモデュリンは細胞内Ca^<2+>作用を伝達する重要因子である。カルモデュリンの脳内における作用のいくつかは、新しく見出された高分子量を示すCa^<2+>/カルモデュリン依存性プロテインキナ-ゼII(CaMキナ-ゼII)によって伝達されている。私達は本酵素の性質について数年来研究を続けてきた。本研究では、CaMキナ-ゼIIの機能的意義を調べる目的で、基質蛋白質を調べた。1.小脳プルキンエ細胞に局在するP_<400>蛋白質は、イノシト-ル1,4,5トリス燐酸(IP_3)の受容蛋白質であることがわかった。IP_3が細胞貯蔵部位からのCa^<2+>放出をおこすことから、P_<400>蛋白質は小胞体のCa^<2+>放出チャネルである可能性が示唆されている。私達は本蛋白質がCaMキナ-ゼIIの基質として役立つことを明らかにした。(1)精製したP_<400>蛋白質は脳CaMキナ-ゼIIによって燐酸化された。(2)脳膜標本を調製し、脳CaMキナ-ゼIIと反応させると、P_<400>蛋白質の燐酸化を認めた。(3)小脳培養細胞を放射性正燐酸とインキュベイトすると、本蛋白質の燐酸化を認めた。2.in vitroの実験で、調べた範囲の酵素の中で、CaMキナ-ゼIIのみによって燐酸化されるコフィリンは、熱ショックを与えると、細胞核内に移行する。この反応には、本蛋白質の脱燐酸化反応の伴っていることがわかった。上記のいずれの研究もさらに検索を続けている。

Cell cycle, supernatant, reproductive factor, cellular stimulator, intracellular cAMP, cGMP supernatant, cytopathic acid cyclin, cytosolic Ca ^ & lt;2+> activator induces cell cycle cycle, cell cycle and cell cycle. The effects of intracellular factors, intracellular factors Private access to the CAC ^ & lt;2+> focus on the operation of the system, and the mechanism of action is required. The role of intracellular Ca ^ & lt;2+> has reached the level of important factors. The effect of high molecular weight on the molecular weight shows that Ca ^ & lt;2+>/ has high molecular weight, which is dependent on the molecular weight of CaM. This enzyme has been studied for several years. In this study, the meaning of the function of CaM genes-II mechanisms is related to the purpose and the basic protein levels. 1. The contents of lt;400> protein, protein. IP_3