極限微生物に由来する多糖分解酵素の構造-活性相関と糖鎖認識機構
极端微生物多糖降解酶的构效关系及碳水化合物识别机制
基本信息
- 批准号:09240209
- 负责人:
- 金额:$ 1.15万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
- 财政年份:1997
- 资助国家:日本
- 起止时间:1997 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
好アルカリ性バシラス属細菌41M-1株が生産するキシラナーゼは、反応の至適をアルカリ性領域に有する.本酵素の触媒ドメインはN末端側に位置しており,そのC末端側には機能未知領域が連結している.本重点領域研究では,本酵素のアルカリ性条件における基質認識ならびに触媒反応機構を分子レベルで解明することを目的とする.平成9年度は,本酵素のC末端領域の機能解明と,基質認識ならびに触媒活性に関与するアミノ酸残基の特性を試みた.41M-1株キシラナーゼのC末端機能未知領域を欠失した変異型酵素△JCも活性を保持しており,本酵素のC末端領域は活性発現に必須ではないことがわかった.次に,C末端領域をグルタチオンSートランスフェラーゼに融合したキメラタンパク質GST-JC1を調製した.GST-JC1は不溶性キシランへの結合能を有しており,本酵素のC末端領域はキシラン結合ドメインであると考えられた.不溶性キシランの加水分解反応において,野生型酵素は△JCよりも数倍高い活性を示した.これより,本酵素のキシラン結合ドメインは,不溶性キシランに特異的に結合し,連結している触媒ドメインによる加水分解反応を促進する機能があると考えられた.41M-1株キシラナーゼの触媒活性に関与するアミノ酸残基を特定する目的で,その触媒ドメインにアミノ酸置換を施した変異型酵素を種々調製し,野生型酵素との活性比較を行った.その結果,E93,E183,W18,W86,Y84およびY95にアミノ酸置換を施した変異型酵素において,キシラナーゼ活性の大幅な低下が認められ,これらのアミノ酸残基の活性への関与が示唆された.E93およびE183が触媒残基として,そしてW18,W86,Y84およびY95は基質キシランとの結合に関与しているものと推察した.
A strain 41M-1 of the genus Bacillus sp. was found to be able to produce, reverse and adapt to the diverse domains. The enzyme has a catalytic domain located on the N terminal side and a functional domain unknown on the C terminal side. This focus area of research focuses on the understanding of substrates and catalytic mechanisms for the enzyme's catalytic activity and molecular mechanisms. In 2009, the function of the C-terminal domain of this enzyme was clarified, the substrate was recognized, and the characteristics of the acid residue related to catalytic activity were tested. 41M-1 strain was found to be deficient in the C-terminal domain of unknown function, and the isoenzyme △JC activity was maintained. The activity of the C-terminal domain of this enzyme was necessary for its development. In addition, the binding energy of the C-terminal domain of the enzyme was modulated by GST-JC1, and the binding energy of the C-terminal domain of the enzyme was modulated by GST-JC1. Insoluble enzymes and hydrolytic enzymes were found to be several times more active than wild-type enzymes. The enzyme is a specific enzyme that binds to insoluble enzymes, and is linked to catalytic enzymes to promote hydrolysis reactions. The enzyme is a specific enzyme that binds to insoluble enzymes, and is linked to catalytic enzymes to promote hydrolysis reactions. The enzyme has a catalytic activity related to acid residues. The enzyme has a specific catalytic activity related to acid substitution. Activity comparison of wild type enzyme. As a result,E93,E183,W18,W86,Y84 and Y95 were found to have significantly decreased activity due to the application of acid substitutions to isoenzymes. The activity of acid residues in E93 and E183 was found to be significantly lower than that of W18,W86,Y84 and Y95.
项目成果
期刊论文数量(5)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
H.Wakai他: "Cloning and sequencing of the gene encoding the cell surface glycoprotein of Haloarcula japonica strain TR-1" Extremophiles. 1. 29-35 (1997)
H. Wakai 等:“编码 Haloarcula japonica 菌株 TR-1 细胞表面糖蛋白的基因的克隆和测序”极端微生物。
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D.Sugimori 他: "Purification and Characterization of a ferredoxin from Haloarcula japonica strain TR-1,and cloning of its gene" J.Inorg Chem.67. 250 (1997)
D. Sugimori 等人:“来自 Haloarcula japonica 菌株 TR-1 的铁氧还蛋白的纯化和表征,及其基因的克隆”J. Inorg Chem.67 (1997)。
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- 作者:
- 通讯作者:
D.Sugimori 他: "Purification and Characterization of a ferredoxin from Haloarcula japonica strain TR-1" World J.Microbiol.Biotechnol.印刷中
D. Sugimori 等人:“来自 Haloarcula japonica 菌株 TR-1 的铁氧还蛋白的纯化和表征”,世界微生物技术杂志,出版中。
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- 通讯作者:
中村 聡: "好アルカリ性細菌が生産する新規キシラナーゼの分子解剖" 応用糖質科学. (印刷中).
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A.Ikeda他: "Molecular cloning of the gene encoding a,2Fe-2S ferredoxin from extremely halophilic archaeon Haloarcula jaonica strain TR-1" Nucleic Acids Symp.Ser.37. 109-110 (1997)
A. Ikeda 等人:“从极度嗜盐古菌 Haloarcula jaonica 菌株 TR-1 中编码α,2Fe-2S 铁氧还蛋白的基因的分子克隆”Nucleic Acids Symp.Ser.37 (1997)。
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Takahiro Yajima and Hiroyuki Nagahama
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