マラリア原虫糖蛋白質糖鎖の解明と糖鎖を標的としたマラリア感染阻止に関する研究
疟原虫糖蛋白糖链的阐明及靶向糖链预防疟疾感染的研究
基本信息
- 批准号:08281216
- 负责人:
- 金额:$ 1.79万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
- 财政年份:1996
- 资助国家:日本
- 起止时间:1996 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
本年度は、熱帯熱マラリア原虫のSer/Thr残基に結合した糖鎖について検討した。緩和なヒドラジン分解によって糖鎖を遊離させた後、2-aminobenzamido(2-AB)によって蛍光標識した。この蛍光標識オリゴ糖の混合物を、まずMono Qを用いた陰イオン交換カラムにより分画した。陰性荷電を持つ吸着画分と荷電を持たない非吸着画分に分画した。吸着画分を回収後シアリダーゼで処理して、非還元末端のシアル酸をはずし、再び陰イオン交換カラムにて分画した。この際に、非吸着画分として回収されたオリゴ酸を、Superdex-peptideを用いたゲル濾過カラムにて分画したところ、溶出位置が単糖よりさらに遅れるいくつかの画分が得られた。今までにこのような性質をもつ糖鎖の報告はなく、原虫に特異的な新規糖鎖が存在する可能性が示唆された。更に、これらの画分の一つを塩酸にて加水分解し、還元末端糖を調べたところ、マンノースであることが明らかとなった。質量分析計によりシアル酸を除いた分子量を求めると、約550と推定された。マラリア原虫糖タンパク質糖鎖についての詳細は、いまだ不明である。本研究によりマラリア原虫特異的な新規糖鎖が存在する可能性が示唆されたことから、まず早急にその全構造を明らかにしたい。次の段階として、その糖鎖の原虫における生合成経路を解明したい。生合成経路が解明できれば、この糖鎖特異的な生合成阻害剤の開発も視野に入ってこよう。また、これら糖鎖に対する抗体の作成も検討課題として取り上げ、原虫の赤血球感染時における糖鎖の役割の解明、及びこの糖鎖の原虫での機能を解明したい。
This year, the Ser/Thr residues of the protozoan were combined with the sugar chain. 2-aminobenzamide (2-AB) is a light marker for the release of sugar from the molecule. This light marks the mixture of sugar and sugar. Mono Q is used in the middle of the picture. The negative charge is the charge of the adsorption component. The absorption spectrum is divided into two parts: the absorption spectrum is divided into three parts: the absorption spectrum is divided into four In this case, the non-adsorption component is separated from the acid component, and the Superdex-peptide component is separated from the acid component by filtration. The dissolution position is separated from the sugar component. The nature of the sugar lock is now reported, and the possibility of the existence of a protozoan specific sugar lock is indicated. In addition, it is necessary to add water to decompose the acid, reduce the terminal sugar, and adjust the acid content. Mass analysis: molecular weight is estimated to be about 550 The details of the sugar lock are unknown. This study indicates the possibility of the existence of protozoan specific new glycan locks and the full structure of these new glycans. The next step is to understand the biological pathway of the sugar chain. Biosynthesis pathway is a complex pathway, and the pathway is a complex pathway. To explore the problem of antibody production for these glycoproteins, the understanding of their function in erythrocytes infected with protozoa and protozoa, and the understanding of their protozoan function.
项目成果
期刊论文数量(5)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Atsuro Chiba: "Structures of sialylated O-linked oligosaccharides of bovine peripheral nerve α-Dystroglycan" J.Biol.Chem.272・4. 2156-2162 (1997)
千叶笃朗:“牛周围神经α-Dystroglycan的唾液酸化O-连接寡糖的结构”J.Biol.Chem.272・4(1997)。
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- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Tamao Endo: "Fraxtionation of glycoprotein-derived oligosaccharides by affinity chromatography using immobilized lectin column" J.Chromatogr.720・1+2. 251-261 (1996)
Tamao Endo:“通过使用固定化凝集素柱的亲和色谱法分离糖蛋白衍生的寡糖”J.Chromatogr.720·1+2(1996)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Naoyuki Tsuchiya: "Lectins in Medical Research" Humana Press (印刷中), (1997)
土屋直之:“医学研究中的凝集素”Humana Press(正在印刷中),(1997 年)
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- 影响因子:0
- 作者:
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