蛋白質のスローフォールディングにおける水の役割

水在减缓蛋白质折叠中的作用

基本信息

  • 批准号:
    18031013
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 3.33万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    2006
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2006 至 2007
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

超好熱菌PCPと中温菌PCPのキメラタンパク質を作製し安定性やアンフォールディング速度について調べた。超好熱菌PCPと中温菌PCPの立体構造を比較すると、超好熱菌PCPのC末端領域にはαヘリックスが2本(α5とα6)あるが、中温菌PCPではヘリックスの一部がループ構造になっている。そこで、超好熱菌PCPの異常に遅いアンフォールディングはC末端構造の違いによると予想し、数種類のキメラタンパク質を作製し実験を行った。超好熱菌PCPの174-208残基を中温菌PCPにしたキメラでは大きく不安定化したが、174-183残基だけを中温菌PCPに変えたキメラでは不安定化の程度はかなり小さかった。また、174-208残基を中温菌PCPにしたキメラではアンフォールディング速度が著しく増加した。したがって、超好熱菌PCPの高い熱安定性と異常に遅いアンフォールディングはC末端に位置する174-208残基の構造によることが明らかになった。また、超好熱菌PCPのC末端半分に相当する113-208残基のフラグメントPCP(113-208)を作製し、NMRによってその特徴を調べた。その結果、PCP(113-208)はマイクロ〜ミリ秒で運動しておりコンフォメーション交換の状態にあることがわかった。次に、さまざまな濃度の尿素存在下でPCP(113-208)の^1H-^<15>N HSQCを測定し変性過程について調べた。スペクトル上で分離していた複数のピークについて強度と^<15>Nケミカルシフトをプロットしたところ、PCP(113-208)の尿素変性は非協同的で徐々に起こることが示された。以上の結果から、超好熱菌PCPのフォールディングでは、フォールディング初期にC末端半分だけがモルテングロビュール様の構造をもつ中間体(D1状態)となり、その中間体は非協同的な相互作用によって安定化されていることがわかった。
Super-thermal bacteria PCP and mesophilic bacteria PCP have different quality control, stability control and speed control. The comparison of the three-dimensional structures of superthermophilic PCP and mesophilic PCP shows that the C-terminal region of superthermophilic PCP has two parts (α5 and α6), and the mesophilic PCP has one part of the C-terminal region. In addition, the abnormal temperature of PCP is very good. The abnormal temperature of PCP is very bad. The abnormal temperature of Residues 174-208 of PCP in hyperthermophilic bacteria are not stable in mesophilic bacteria, residues 174-183 are not stable in mesophilic bacteria, residues 174-183 are not stable in mesophilic bacteria. Residues 174-208 of PCP in moderate temperature bacteria are rapidly increasing. The structure of residues 174-208 in the C-terminal region of PCP is abnormal. The C-terminal half of PCP(residues 113 - 208) was characterized by NMR and PCR. As a result of this, PCP(113-208) is moving in seconds. In the presence of urea, PCP(113-208) and ^1H-^<15>N HSQC were determined. In <15>the case of PCP(113-208), the property of the urea is not coordinated. The above results show that the structure of PCP intermediate (D1 state) is not stable due to non-cooperative interaction.

项目成果

期刊论文数量(10)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
超好熱菌由来pyrrolidone carboxyl peptidaseの野生型と変異体A199Pの立体構造と変性機構の比較
超嗜热菌吡咯烷酮羧基肽酶野生型与突变体A199P的三维结构及变性机制比较
  • DOI:
  • 发表时间:
    2007
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    飯村哲史;梅嵜太郎;坂本恵子;岡崎伸生;竹内誠;水口峰之;小笠原京子;野田康夫;瀬川新一;油谷克英.
  • 通讯作者:
    油谷克英.
Biosensor recognition of thyroid-disrupting chemicals using transport proteins
  • DOI:
    10.1021/ac051399i
  • 发表时间:
    2006-02-15
  • 期刊:
  • 影响因子:
    7.4
  • 作者:
    Marchesini, GR;Meulenberg, E;Irth, H
  • 通讯作者:
    Irth, H
Destabilization of transthyretin by pathogenic mutations in the DE loop.
DE 环中的致病性突变导致转甲状腺素蛋白不稳定。
全長pyrrolidone carboxyl peptidaseの中間体構造とC末端フラグメントの立体構造
全长吡咯烷酮羧基肽酶的中间结构和C端片段结构
  • DOI:
  • 发表时间:
    2007
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    竹内誠;水口峰之;油谷克英;森佳洋;篠田裕之;河野敬一.
  • 通讯作者:
    河野敬一.
Preparation and observation of fresh-frozen sections of the green fluorescent protein transgenic mouse head.
绿色荧光蛋白转基因小鼠头部鲜冻切片的制备及观察。
{{ item.title }}
{{ item.translation_title }}
  • DOI:
    {{ item.doi }}
  • 发表时间:
    {{ item.publish_year }}
  • 期刊:
  • 影响因子:
    {{ item.factor }}
  • 作者:
    {{ item.authors }}
  • 通讯作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ journalArticles.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ monograph.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ sciAawards.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ conferencePapers.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ patent.updateTime }}

水口 峰之其他文献

トランスサイレチンの断片化機構の解析と病態への関与.
分析运甲状腺素蛋白的断裂机制及其与病理状况的关系。
  • DOI:
  • 发表时间:
    2014
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    植田光晴;水口 峰之;安東 由喜雄
  • 通讯作者:
    安東 由喜雄
Structural Study of Archaeal Basal Transcription Factor TFE
古菌基础转录因子TFE的结构研究
  • DOI:
    10.18957/rr.10.2.143
  • 发表时间:
    2022
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    帯田 孝之;三輪 康平;水口 峰之
  • 通讯作者:
    水口 峰之
バーチャルおよびハイスループットスクリーニングを用いた家族性アミロイドポリニューロパチーの新規治療薬の開発
利用虚拟和高通量筛选开发家族性淀粉样多发性神经病的新疗法
  • DOI:
  • 发表时间:
    2014
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    帖佐 圭佑;高木 舜;脇田 有梨子;寺西 ゆり子;山川 瑠斐子;佐藤 卓史;横山 武司;水口 峰之;Mary Ann Suico ;首藤 剛;甲斐 広文
  • 通讯作者:
    甲斐 広文
バーチャルスクリーニングシステムを活用した、家族性アミロイドポリニューロパチー原因タンパク質 TTR の四量体安定化剤の同定
利用虚拟筛选系统鉴定家族性淀粉样多发性神经病致病蛋白 TTR 四聚体稳定剂
  • DOI:
  • 发表时间:
    2015
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    高木 舜;帖佐 圭佑;横山 武司;佐藤 卓史;Mary Ann Suico;寺西 ゆり子;首藤 剛;水口 峰之;甲斐 広文
  • 通讯作者:
    甲斐 広文
小胞体品質管理機構を標的とした家族性アミロイドポリニューロパチー(FAP)の新規治療薬開発
针对内质网质量控制机制开发家族性淀粉样多发性神经病(FAP)新治疗药物
  • DOI:
  • 发表时间:
    2014
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    帖佐 圭佑;高木 舜;山川 瑠斐子;脇田 有梨子;寺西 ゆり子;佐藤 卓史;横山 武司;水口 峰之;Mary Ann Suico ;首藤 剛;甲斐 広文
  • 通讯作者:
    甲斐 広文

水口 峰之的其他文献

{{ item.title }}
{{ item.translation_title }}
  • DOI:
    {{ item.doi }}
  • 发表时间:
    {{ item.publish_year }}
  • 期刊:
  • 影响因子:
    {{ item.factor }}
  • 作者:
    {{ item.authors }}
  • 通讯作者:
    {{ item.author }}

{{ truncateString('水口 峰之', 18)}}的其他基金

自然免疫に重要なcGASを活性化するZCCHC3の作用機構の解明
阐明 ZCCHC3 激活 cGAS 的作用机制,这对先天免疫很重要
  • 批准号:
    22K06546
  • 财政年份:
    2022
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
蛋白質表面における膜相互作用部位の決定方法とその応用
确定蛋白质表面膜相互作用位点的方法及其应用
  • 批准号:
    18689002
  • 财政年份:
    2006
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Young Scientists (A)
トランスサイレチンのアミロイド線維形成と立体構造変化
淀粉样原纤维的形成和运甲状腺素蛋白的构象变化
  • 批准号:
    17028015
  • 财政年份:
    2005
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
魚類由来アミロイド線維成長阻害タンパク質の作用機構
鱼源淀粉样原纤维生长抑制蛋白的作用机制
  • 批准号:
    17657037
  • 财政年份:
    2005
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Exploratory Research
フォールディング開始直後のタンパク質立体構造の解明
折叠开始后立即阐明蛋白质 3D 结构
  • 批准号:
    16041215
  • 财政年份:
    2004
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
NMRによるアミロイドβペプチドとアミロイドβペプチド結合蛋白質の相互作用解析
NMR分析淀粉样蛋白β肽和淀粉样蛋白β肽结合蛋白的相互作用
  • 批准号:
    16015246
  • 财政年份:
    2004
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
トランスサイレチンのアミロイド形成と突然変異の効果
淀粉样蛋白的形成和运甲状腺素蛋白的突变效应
  • 批准号:
    15032214
  • 财政年份:
    2003
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
NMRによるアミロイドβペプチドとトランスサイレチンの相互作用に関する研究
NMR研究淀粉样β肽与运甲状腺素蛋白的相互作用
  • 批准号:
    15016047
  • 财政年份:
    2003
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
NMRによるアミロイドβペプチドとトランスシレチンの相互作用に関する研究
NMR研究β淀粉样蛋白肽与Transciretin的相互作用
  • 批准号:
    14017036
  • 财政年份:
    2002
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
タンパク質フォールディングに対する天然状態類似相互作用の役割のNMRによる研究
核磁共振研究天然态相互作用对蛋白质折叠的作用
  • 批准号:
    13780529
  • 财政年份:
    2001
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

相似海外基金

統合的時間分解構造解析で紐解く蛋白質フォールディング制御の分子基盤
通过集成时间分辨结构分析揭示蛋白质折叠控制的分子基础
  • 批准号:
    24K18087
  • 财政年份:
    2024
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Early-Career Scientists
再構成型翻訳・フォールディング連動システムの開発と関連する病気の解析
可重构平移/折叠联锁系统的研制及相关疾病分析
  • 批准号:
    23K23875
  • 财政年份:
    2024
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
フォールディングを実現するオルガネラ環境:包括的測定による恒常性維持機構の解明
实现折叠的细胞器环境:通过综合测量阐明稳态机制
  • 批准号:
    24KJ1763
  • 财政年份:
    2024
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
小胞体内蛋白質品質管理を制御するカルシウムイオン依存性フォールディング触媒の開発
开发一种钙离子依赖性折叠催化剂,可控制内质网中的蛋白质质量
  • 批准号:
    24KJ2003
  • 财政年份:
    2024
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
リボソーム表面に捕捉されたリン酸化酵素フォールディング中間体の構造解明と創薬応用
核糖体表面捕获的激酶折叠中间体的结构阐明和药物发现应用
  • 批准号:
    24K01962
  • 财政年份:
    2024
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
新型コロナウィルスgRNAの構造形成:gRNAのフォールディング仮説の証明と展開
新型冠状病毒gRNA的结构形成:gRNA折叠假说的证明与发展
  • 批准号:
    24K01983
  • 财政年份:
    2024
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
蛋白質のフォールディング機構相転移の網羅的探索とその物理的駆動力の解明
全面探索蛋白质折叠机制的相变并阐明其物理驱动力
  • 批准号:
    22KJ1597
  • 财政年份:
    2023
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
DNAナノ構造体を基盤とする酸化的フォールディング促進酵素の全体模倣
基于DNA纳米结构的氧化折叠促进酶的完全模拟
  • 批准号:
    23KJ0851
  • 财政年份:
    2023
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
光応答性トポロジカル超分子ポリマーの創製
光响应拓扑超分子聚合物的制备
  • 批准号:
    22KJ0461
  • 财政年份:
    2023
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
Development of a method to control protein structure by redox-active molecules including chaperone-like activity
开发通过氧化还原活性分子(包括分子伴侣样活性)控制蛋白质结构的方法
  • 批准号:
    23K04933
  • 财政年份:
    2023
  • 资助金额:
    $ 3.33万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
{{ showInfoDetail.title }}

作者:{{ showInfoDetail.author }}

知道了