ヒトロゲナーゼ活性部位の人工構築
人工构建人类登录酶活性位点
基本信息
- 批准号:02F02359
- 负责人:
- 金额:$ 0.51万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for JSPS Fellows
- 财政年份:2002
- 资助国家:日本
- 起止时间:2002 至 2004
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
[Ni-Fe]型ヒドロゲナーゼ活性部位の幾何構造に迫る、より高度な鉄/ニッケル複核錯体の構築に挑戦した。具体的には、カルボニル配位子とシアノ配位子が共存する鉄錯体を数多く合成し、様々なニッケルチオラート錯体との複核化反応を試みた。その結果、(PPh_4)[Fe(CO)_3(CN)_2Br]とK_2(pdt)(pdt=1,3-プロパンジチオラート)との反応から[Fe(CO)_2(CN)_2(pdt)](2-)錯イオンの生成をイオンスプレーマス分析およびIRで確認し、その会合体である(PPh_4)_3[KFe_2(CO)_4(CN)_4(pdt)_2](1)として単離・X線構造決定した。得られた鉄錯体(1)とニッケル錯体(PPh_4)[NiBr(dtc)](dtc=ジエチルジチオカーバメート)を低温(-40度C)で注意深く反応させることによって、Ni-Fe複核錯体(PPh_4)[Ni(dtc)(μ-pdt)Fe(CO)_2(CN)_2](2)を高収率で合成した。また、異なった置換基をもつdtc配位子を有する類似複核錯体を3種類合成し、構造決定を行った。さらに、Na[Fe(CO)_3(CN)_2Br]とLi_2[Ni(ndt)_2](ndt=ノルボルネンジチオラート)との反応生成物をPPh_4Brを用いて陽イオン交換することにより(PPh_4)_2[Ni(ndt)(μ-ndt)Fe(CO)_2(CN)_2](3)の存在をイオンスプレーマス分析によって確認した。これらのNi-Fe複核錯体は、目的とする[Ni-Fe]型ヒドロゲナーゼ活性部位構造に極めて近く、ヒドロゲナーゼの人工構築と機能解明の端緒が始めて開かれた。特に、カルボニル基とシアノ基が共存する鉄錯体とニッケルチオラート錯体との連結反応はこれまで困難であるとされており、本研究の成果はタンパク質内でのヒドロゲナーゼ活性部位構築の仕組みを知る手掛かりを与えるものである。これらの研究成果を発表するため、論文原稿を書き上げた。
[Ni-Fe]-type metal oxide active site geometric structure, high iron content, high iron content The specific ligand and the ligand are co-located, and the iron complex is synthesized in many ways. (PPh_4)[Fe(CO)_3(CN)_2Br]~ K_2(pdt)(pdt=1,3-p)~(2-p)~(2-p)~( The results show that the iron complex (PPh_4)[NiBr(dtc)](dtc) has a low temperature (-40 ° C), and the Ni-Fe complex (PPh_4)[Ni(dtc)(μ-pdt)Fe(CO)_2(CN)_2](2) has a high synthesis rate. The structure determination of three kinds of complex molecules is based on the similarity of the substitution base and the dtc ligand. The existence of Na[Fe(CO)_3(CN)_2Br] and Li_2[Ni(ndt)_2](ndt= Ni (ndt)_2) in the reaction product PPh_4Br was confirmed by the analysis of (PPh_4)_2[Ni(ndt)(μ-ndt)Fe(CO)_2(CN)_2](3). The structure of the active site of the Ni-Fe complex is very close to the surface, and the artificial structure of the Ni-Fe complex is very close to the surface. The results of this study are as follows: (1) The structure of the active site in the protein is not known, and (2) The structure of the active site is not known. The results of this research are presented in the form of manuscripts.
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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