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繰り返し構造単位の探索と、繰り返しにより作成された人工タンパク質の性質解析

寻找重复结构单元以及通过重复产生的人工蛋白质的性质分析

基本信息

批准号：
10157228
负责人：
芝清隆
金额：
$ 1.09万
依托单位：
Japanese Foundation For Cancer Research
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1998
资助国家：
日本
起止时间：
1998 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

タンパク質構造の中に見いだされる「繰り返し構造」の博物学的な整理、およびマイクロ遺伝子重合法により作成された「繰り返し」からなる人工タンパク質の性質決定を進めた。データベース内の各タンパク質配列エントリーから、指定した長さのアミノ酸配列が指定した回数繰り返し存在するタンパク質データを探し出すプログラム、「REPETITION」を作成した。このプログラムを用い、NCBI-FLATデータベースを検索し、種々の長さの繰り返し配列を探査した。その結果、例えば1アミノ酸残基の繰り返しに注目すると、グルタミン、スレオニンなどの繰り返し配列は多くのタンパク質に存在するが、トリプトファンやメチオニンなどの連続繰り返し配列は厳しく制限されているのが分かる。同様に、2アミノ酸、3アミノ酸のタンパク質内での繰り返し存在様式の一覧を作成した。立体構造と、このようなペプチドの繰り返しの関係を探るために、PDBに登録されているタンパク質配列の中から繰り返しを求め、立体構造との対応を求めた。結果、必ずしも一次構造の繰り返しは立体構造に反映されているわけではないことが明らかとなった。マイクロ遺伝子を重合させることから作成した繰り返しに富む人工タンパク質の中から、クローン288に関して詳細な生化学的性質を決定した。この人工タンパク質を尿素存在下、変性条件で精製した後、異なるpHのバッファーで置換することによりまきもどしを試みたが、酸性条件下のみで可溶性タンパク質として回収されることが分かった。このような性質と、一次構造との関連を調べるために、クローン288遺伝子全体に変異を導入した変異体ライブラリーを作成した。今後、変異体の生化学的性質と一次構造との関係を求めていく。

The natural history of the structure of nature is organized, and the artificial structure of nature is determined by the law of natural history. The quality of each item in the list is assigned to the specified number of cycles, and the REPETITION is created. This list is available in the NCBI-FLAT database. The results are as follows: Example 1: Transitions of acid residues are restricted by the presence of a variety of amino acid residues. A list of the same types of substances is created. The relationship between three-dimensional structure and PDB is discussed. The relationship between three-dimensional structure and PDB is discussed. As a result, it is necessary for the primary structure to be reflected in the three-dimensional structure The chemical composition of the complex is determined by the chemical composition of the complex. In the presence of artificial urea, after purification, different pH values were obtained. The nature of the first structure is different from that of the second structure. In the future, the biochemical properties of heteromorphic species and the relationship between primary structure and heteromorphic species will be discussed.