生体エネルギー変換系活性中心の人工的構築による反応機序解明

人工构建生物能源转化系统活性中心阐明反应机理

• 批准号: 09235225
• 负责人: 成田 吉徳
• 金额: $ 1.09万
• 依托单位: Kyushu University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 1997
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1997 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-09235225/
• 关键词: 光合成酸素発生錯体; 酸素分子活性化; チトクロームc酸化酵素; マンガンポルフィリン; チトクロームP-450; 鉄ポルフィリン; 銅錯体

1.酸素発生モデルとしてのマンガンポルフィリン二量体の化学酸素化による高原子価マンガン(IV)錯体の生成とその機構。マンガン間距離が比較的短いオルトフェニン架橋のマンガンポルフィリンのギ酸イオン配位体についてX線結晶構造解析によりマンガン間距離は5〜6Åであることを明らかにした。この二量体のMn(III)(OH)体を過酸酸化するとMn(IV)(OR)_2(R=H,Me)が生成することが、ESR,IR,ESI-MS,元素分析等により明らかになった。このMn(IV)二核錯体は低温でかなりの安定性を持ち、二量体のキャビティー内において配位している水酸基の酸素原子間距離は接近していると見積もられ、μ-ペルオキソ結合生成が十分可能であることが予測された。2.チトクロールP-450活性中心錯体の合成。ポルフィリンの両面を光学活性ビナフタレンにより修飾された'Twin-coronet'ポルフィリンを基軸として、このポルフィリン上に形成されたポケットの一方の中にチオレート配位子を修飾したポルフィリンの合成に成功した。この鉄(III)錯体はチオレートが配位したFe(III)-S-Rの構造をとっており、室温・空気中においても安定であることが明らかとなり、酸素活性中心のモデルとしての有効性を明らかにした。3.チトクロームc酸化酵素活性中心モデルによる酸素活性化機構。チトクロームc酸化酵素の活性中心モデルとしてトリス(2-ピリジルメチル)アミン銅錯体を共有結合により固定したヘムを合成した。この還元型錯体[Fe(II)-Cu(I)]は室温にて酸素と反応して比較的安定なμ-ペルオキソ錯体を与えることを明らかにした。この構造はESI-MS、共鳴ラマン、EPR、電子スペクトル等により決定された。このペルオキソ錯体はチトクロームc酸化酵素モデルとしては、その構造が明確に立証された世界で初めての例である。

1. The mechanism for the formation of high-atom (IV) complexes in the chemical acidification of acid complexes X-ray crystal structure analysis of the ligand with a shorter distance between the two ligands is 5 ~ 6 cm. Mn(IV)(OR)_2(R=H,Me) is a complex of Mn(III)(OH) and Mn(IV)(OR)_2(R=H,Me). The stability of Mn(IV) binuclear complex at low temperature is very stable. The interatomic distance between the two molecules is close. The formation of μ-complex is very possible. 2. Synthesis of P-450 active center complex. The optical activity of the Twin-Coronet is modified by the formation of a Twin-Coronet ligand on the base axis. The structure of Fe (III)-S-R complex is stable at room temperature and air, and the active center of acid is active. 3. Acidifying enzyme activity center, acid activation mechanism The active center of the acidifying enzyme is fixed by the common binding of copper complex. The compound [Fe(II)-Cu(I)] is relatively stable at room temperature. This structure is determined by ESI-MS, resonance, EPR, electron polarization, etc. The structure of this enzyme is clearly demonstrated in the first instance of the world.

项目成果

Y.Tachi: "(S)-3,3'-Diformyl-2,2'-di(methoxymethoxy)-1,1'-binaphthyl" Acta Crystal.A. (発表予定). (1998)

Y.Tachi：“(S)-3,3-二甲酰基-2,2-二(甲氧基甲氧基)-1,1-联萘”Acta Crystal.A（待提交）。

Y.Naruta: "Functional Modeling of Manganese-containing O_2 Evolution Enzymes with Manganese Porphyrin Dimers" J.Mol.Catal.A,Chemical. 117. 115-121 (1997)

Y.Naruta：“用锰卟啉二聚体对含锰 O_2 演化酶进行功能建模”J.Mol.Catal.A，Chemical。

T.Tani: "Synthesis and Properties of an Ultimate P-450 Model: Iron Porphyrin Bearing OH Groups and a Thiolate Ligand in the Cavity above the Heme" J.Inorg.Biochem.67(1-4). 90 (1997)

T.Tani：“最终 P-450 模型的合成和特性：血红素上方空腔中带有 OH 基团的铁卟啉和硫醇配体”J.Inorg.Biochem.67(1-4)。

K.Ichihara: "Synthesis of the High-valent Mn Porphyrin Spiecies by Peroxy Acid Oxidation of Mn^<III> Dimers.Characterization of the Mn^<IV>_2 Species and Evidence of the" Chem.Lett.158-159 (1998)

K.Ichihara：“通过 Mn^<III> 二聚体的过氧酸氧化合成高价 Mn 卟啉物种。Mn^<IV>_2 物种的表征和证据”Chem.Lett.158-159 (1998

Y.Naruta: "Dioxygen Binding to a Heme-Cu Site Model of Cytochrome c Oxidase: Formation and Spectroscopic Characterization of the PeroxoFe^<III>-Cu^<II> Complex" Chem.Eur.J.4(発表予定). (1998)

Y.Naruta：“双氧与细胞色素 c 氧化酶的血红素-Cu 位点模型结合：PeroxoFe^<III>-Cu^<II> 复合物的形成和光谱表征”Chem.Eur.J.4（待提交） （1998）